12.RTF

Właściwości amfoteryczne

1.  Aminokwasy są cząsteczkami amfoterycznymi; ponieważ posiadają jednocze­
śnie grupę zasadową i kwasową.

2.  Monoaminomonokarboksylowe kwasy występują w roztworze wodnym jako
obojnacze cząsteczki (zwiteriony), co oznacza, że mają jednocześnie ładunek

dodatni i ujemny.

a.              cc-Karboksylowa grupa jest zdysocjowana i ujemnie naładowana.

b.              a-Aminowa grupa jest protonowana i dodatnio naładowana.

c.              Dlatego cała cząsteczka jest elektrycznie neutralna (obojętna).

3. Przy niskim pH (tj. przy dużym stężeniu jonów wodorowych) grupa karboksy-
lowa przyłącza proton i staje się obojętna, wtedy wypadkowy ładunek czą­
steczki jest dodatni.

4. Przy wysokim pH (tj. przy niskim stężeniu jonów wodorowych) grupa amino­
wa traci swoje protony i staje się obojętna, wtedy wypadkowy ładunek czą­
steczki jest ujemny.

Wysokie pH H2N — CH — COC

R

1-

H3N+— CH— COCT

R O

Niskie pH
^              H3N+—CH —

R Wypadkowy ładunek   1 +

5. Niektóre aminokwasy posiadają łańcuch boczny zawierający grupy dysocjujące.

a.              Łańcuchy boczne

(1)              Asparaginianu i glutaminianu są kwaśne, histydyny, lizyny i argininy są

zasadowe.

(2)              Dwa inne, cysteiny i tyrozyny mają ujemny ładunek w łańcuchu bocz­
nym, gdy jest on zdysocjowany.

b.              Grupy dysocjujące

(1)                      To czy dane grupy są zdysocjowane, zależy od zastosowanego pH i sta­
łej dysocjacji (pKa') danej grupy.

(2)                      Te dysocjujące aminokwasy również występują w roztworze jako jony
obojnacze. Np. glutaminian zawiera trzy dysocjujące protony o warto­
ściach pKa' 2,19; 4,25 i 9,67. Gdy pH wzrasta powyżej tych wartości
pK,', protony dysocjują i ładunek zmienia się następująco:

CH—CCC"

CH, CH,

coo-2-

3

H,N+-

HhPI YUY l POLIPhnYUY

ot-węgiel

Tworzenie. Połączenie aminokwasów między sobą daje łańcuch peptydowy, zwa­ny także polipeptydowym, gdy łączy się dużo aminokwasów.

Plaskość wiązania peptydowego. H - wodór; R - łańcuch boczny; C - węgiel; N - azot; O - tlen.

1. Wiązanie peptydowe to wiązanie utworzone pomiędzy a-karboksylową grupą jednego aminokwasu i a-aminową drugiego aminokwasu. W procesie tym eli­minowana jest cząsteczka wody.

Wiązanie peptydowe

H3N*— CH— COCT + H3N'— CH — COCT  — H3NT— CH-j-CO—NH-j-CH—- COO-+ H2O
R,              ri              ri              rj

1. Utworzenie wiązania peptydowego jest wysoce endoergiczne (tj. wymagające energii) i wymagające jednoczesnej hydrolizy wysokoenergetycznych wiązań fosforanowych.

3.    Wiązanie peptydowe jest płaską strukturą, w której dwa przylegające a-węgle,
jeden a-aminowy azot, wraz z przyłączonymi atomami wodoru, oraz karbony-
lowy węgiel leżą w jednej płaszczyźnie (ryć. 2-1). Wiązanie -CN ma częściowo
charakter wiązania podwójnego, co uniemożliwia rotacje wokół osi wiązania.

4.    Aminokwasy w łańcuchu polipeptydowym zwykle nazywamy resztami amino-
kwasowymi.

Właściwości amfoteryczne

1.     Utworzenie wiązania peptydowego usuwa w każdej cząsteczce dwie dysocju­
jące grupy, jedna z a-aminowej grupy, a drugą z a-karboksylowej.

2.     Chociaż N-koniec i C-koniec a-aminowej i a-karboksylowej grupy może od­
grywać ważną rolę w tworzeniu struktury białka, a więc i w jego funkcji, wła­
ściwości amfoteryczne polipeptydu są głównie powodowane dysocjującymi
grupami łańcuchów bocznych aminokwasów.

3.     Zastosowanie praktyczne. Opisana własność białek jest nie tylko ważna
z punktu widzenia struktury i funkcji białka, ale jest też przydatna w wielu me­
todach analitycznych, takich jak chromatografia jonowymienna czy wysoko-

-•   sprawna chromatografia cieczowa (HPLC) (zob. V B 3) przy oczyszczaniu i identyfikowaniu białek.