biochemia2.pdf

Projekt „OPERACJA SUKCES – unikatowy model kształcenia na Wydziale Lekarskim Uniwersytetu Medycznego w Łodzi odpowiedzią na potrzeby

gospodarki opartej na wiedzy” współfinansowany ze środków Europejskiego Funduszu Społecznego, w ramach Programu Operacyjnego

Kapitał Ludzki.

KARTA PRZEDMIOTU

1. Nazwa przedmiotu

BIOCHEMIA

2. Numer kodowy

BCH02c

3. Język, w którym prowadzone są zajęcia

polski

4. Typ kursu

obowiązkowy

5. Grupa treści kształcenia

nauki podstawowe

6. Poziom studiów według klasyfikacji bolońskiej

studia magisterskie

7. Rok studiów/semestr

II rok/ semestr 3-4

8. Formuła przedmiotu

wykłady/seminaria/ćwiczenia

9. Liczba godzin zajęć

160

10. Rodzaj zajęć z uwzględnieniem podziału godzin

wykłady w wymiarze 72 godzin; seminaria w grupach łączonych (ćwiczenia

teoretyczne) w wymiarze 48 godzin; ćwiczenia laboratoryjne/komputerowe w

wymiarze 40 godzin.

11. Liczba punktów ECTS

12. Jednostka dydaktyczna prowadząca przedmiot

Zakład Enzymologii Medycznej

Katedra Chemii i Biochemii Medycznej

13. Imię i nazwisko osoby egzaminującej lub zaliczającej przedmiot

Dr hab. prof. nadzw. Elżbieta Hrabec

14. Osoby prowadzące zajęcia

Pracownicy kadrowi Zakładu: Dr hab. prof. nadzw. Elżbieta Hrabec , dr Zbigniew

Hrabec, dr Urszula Lewandowska, mgr inż. Karolina Szewczyk, doktoranci oraz inni

pracownicy Katedry.

15. Wymagania wstępne i wymagania równoległe

zdany egzamin z biofizyki oraz chemii z biochemią statyczną

16. Zaliczenie przedmiotu jest wymagane przed rozpoczęciem zajęć z

farmakologii, genetyki klinicznej, diagnostyki laboratoryjnej

17. Cele i założenia nauczania przedmiotu

Opanowanie podstaw funkcjonowania organizmu człowieka na poziomie

molekularnym (w warunkach fizjologicznych oraz patologicznych). Poznanie

głównych szlaków metabolicznych w organizmie człowieka oraz czynników

genetycznych i środowiskowych zaburzających ich przebieg. Poznanie

podstawowych technik laboratoryjnych. Poznanie podstawowych narzędzi

wykorzystywanych we współczesnej diagnostyce laboratoryjnej. Zdobyta wiedza i

umiejętności są niezbędne do zrozumienia fizjologii człowieka oraz patofizjologii, a

także postępowania terapeutycznego.

18. Metody dydaktyczne

Wykład (prezentacja multimedialna). Dyskusja. Debata. Ćwiczenia laboratoryjne

wykonywane indywidualnie oraz w zespołach dwuosobowych, ćwiczenia

komputerowe.

19. Wykaz literatury podstawowej i uzupełniającej

Literatura podstawowa:

- Biochemia Harpera. Murray RK, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW. PZWL, Warszawa

2004,

wydanie V.

- Biochemia Harpera ilustrowana. Murray RK, Granner DK, Rodwell VW. PZWL,

Warszawa 2008, wydanie VI.

- Biochemia. Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. PWN, Warszawa 2009, wydanie IV.

- Biochemia. Bańkowski E. Podręcznik dla studentów uczelni medycznych. Elsevier

Urban & Partner, Wrocław 2009, wydanie II .

Literatura uzupełniająca:

- Genomy. Brown TA. PWN; Warszawa 2009, wydanie II.

- Diagnostyka laboratoryjna z elementami biochemii klinicznej. Dembińska-Kieć A,

Naskalski JW. Elsevier Urban & Partner, Wrocław 2009, wydanie III.

- Biochemia. Ilustrowany przewodnik. Koolman J, Rohm KH. PZWL, Warszawa 2005,

wydanie I.

20. Forma i warunki zaliczenia przedmiotu, w tym zasady dopuszczenia do egzaminu

Ćwiczenia laboratoryjne: Warunkiem zaliczenia jest przygotowanie teoretyczne,

wykonanie wszystkich przewidzianych planem doświadczeń oraz prawidłowe

zinterpretowanie uzyskanych wyników. W trakcie ćwiczeń laboratoryjnych student

może uzyskać 10 punktów za zaliczenie indywidualnych zadań ilościowych.

Ćwiczenia teoretyczne/seminaria. Osiem sprawdzianów testowych obejmujących

materiał ćwiczeń, punktowanych w skali 0–5 punktów. Ocena za prezentację

multimedialną wybranego zagadnienia (0-5 punktów). Maksymalna suma punktów,

którą student może uzyskać na ćwiczeniach teoretycznych wynosi 45 .

Kolokwia. Program przewiduje cztery kolokwia testowe punktowane w skali 0-30.

Każde kolokwium obejmuje materiał kilku ćwiczeń teoretycznych i laboratoryjnych.

Dla każdego kolokwium przewidziany jest tylko jeden termin. Maksymalna suma

punktów, którą student może uzyskać z kolokwiów wynosi 120. W przypadku

nieobecności na kolokwium z przyczyn usprawiedliwionych, możliwe jest

przystąpienie do jednego z czterech kolokwiów w terminie dodatkowym. Kolokwium

w terminie dodatkowym zawiera wyłącznie pytania otwarte.

Warunki dopuszczenia do egzaminu . Końcowa punktowa ocena roczna jest sumą

punktów uzyskanych na sprawdzianach i maksymalnie może wynieść 175 punktów.

Do zaliczenia przedmiotu konieczne jest uzyskanie co najmniej 95 punktów (~55%

punktów możliwych do uzyskania) oraz obecność na zajęciach, przy czym

dopuszczalna jest nieobecność bez usprawiedliwienia tylko na dwóch zajęciach.

Egzamin : I termin w sesji letniej - pisemny egzamin testowy. Suma punktów z

egzaminu może maksymalnie wynieść 100 . Do punktów uzyskanych z egzaminu

doliczana jest 1/4 uzyskanej liczby punktów powyżej limitu dopuszczającego do

egzaminu, tj. 95 punktów. Premię punktową uwzględnia się we wszystkich terminach

egzaminu. Maksymalna ilość doliczonych punktów wynosi (175-95)/4 = 20. Łączna

suma punktów uzyskanych przez studenta przekłada się na końcową ocenę: poniżej

60 - niedostatecznie (2); 61-70 - dostatecznie (3); 71-81 - dość dobrze (3,5); 82-92 -

dobrze (4); 93-103 - ponad dobrze (4,5); 104-120 - bardzo dobrze (5).

21. Treści merytoryczne budujące wiedzę

Enzymy . Rola kofaktorów (koenzymów) w katalizie enzymatycznej (NAD, NADP, FMN,

FAD, CoQ, kwas liponowy, pirofosforan tiaminy, fosforan pirydoksalu, koenzym A,

biotyna, czterowodorofolian, fosfoadenozynofosfosiarczan i S-adenozylometionina).

Główne cechy charakteryzujące katalizę enzymatyczną. Centra aktywne enzymów.

Mechanizmy działania enzymów – strategie katalityczne. Główne czynniki

wpływające na szybkość reakcji enzymatycznych (temperatura, pH, siła jonowa,

stężenie substratu oraz stężenie enzymu). Rodzaje kinetyki enzymatycznej

(hiperboliczna i sigmoidalna) oraz opisujące je równania (Michaelisa-Menten oraz

Hilla); pojęcie kooperatywności. Sposoby wyznaczania wartości K m . Budowa i rola

enzymów allosterycznych. Sposoby wyrażania aktywności enzymów. Przykłady

układów wieloenzymatycznych i enzymów wielofunkcyjnych. Izoenzymy.

Podstawowe mechanizmy regulacji tempa przemian biochemicznych: działanie

induktorów i represorów; zmiana tempa degradacji enzymów (turnover); hamowanie

aktywności enzymów - inhibicja odwracalna (kompetycyjna i niekompetycyjna),

hamowanie typu K i V dla enzymów allosterycznych, inhibicja nieodwracalna;

aktywatory enzymów; sprzężenie zwrotne; aktywacja i inhibicja allosteryczna;

modyfikacje kowalencyjne enzymu (fosforylacja/ defosforylacja); proteolityczna

aktywacja proenzymów. Klasy enzymów i przykłady reakcji katalizowanych przez

enzymy każdej z klas. Budowa koenzymów. Witaminy jako prekursory koenzymów;

zaburzenia metabolizmu związane z ich niedoborem. Wrodzone enzymopatie (na

przykładzie hemofilii, fenyloketonurii, alkaptonurii, choroby syropu klonowego,

homocystynurii, tyrozynemii, albinizmu, porfirii, niedokrwistości hemolitycznej). Enzymy

jako składniki jadów i toksyn. Wykorzystanie enzymów w diagnostyce medycznej

(amylaza trzustkowa, fosfataza alkaliczna, fosfataza kwaśna, aminotransferaza

alaninowa, aminotransferaza asparaginianowa, dehydrogenaza glutaminianowa,

kinaza kreatynowa, γ-glutamylotransferaza, dehydrogenaza mleczanowa,

cholinoesteraza, dehydrogenaza glukozo-6-fosforanu, 5’-nukleotydaza, lipaza).

Kwasy nukleinowe. Replikacja i naprawa DNA. Organizacja DNA w komórkach

eukariotycznych. Geny strukturalne, sekwencje powtarzające się - rozproszone i

satelitarne, telomery. Odrębność strukturalna DNA mitochondrialnego. Struktura

chromatyny ze szczególnym uwzględnieniem roli histonów w stabilizacji tej struktury

(nukleosom, solenoid). DNA bakteryjny – chromosomowy i plazmidowy. Materiał

genetyczny wirusów. Podstawowe różnice w organizacji genomu prokariotycznego i

eukariotycznego . Proces replikacji DNA: rodzaje i funkcje polimeraz DNA (pro- i

eukariotycznych). Enzymy i białka nieenzymatyczne uczestniczące w procesie

replikacji: prymazy, helikazy, topoizomerazy, białka wiążące jednoniciowy DNA, ligaza

DNA. Rola starterowego RNA, budowa widełek replikacyjnych i kierunek replikacji.

Fragmenty Okazaki. Inicjacja, elongacja i terminacja syntezy DNA. Przykłady

antybiotyków skierowanych przeciwko gyrazie DNA (nowobiocyna, kwas nalidyksowy,

cyprofloksacyna, kamptotecyna). Problem skracania telomerów podczas replikacji

eukariotycznego DNA. Rola telomerazy. System samokontroli procesu replikacji DNA.

Systemy naprawy DNA (naprawa bezpośrednia, naprawa przez wycinanie, naprawa

błędnie sparowanych nukleotydów, łączenie końców niehomologicznych).

Spontaniczna deaminacja cytozyny. Rola grupy metylowej w cząsteczce tyminy.

Wykrywanie potencjalnych karcynogenów za pomocą ich oddziaływania na

bakterie - test Amesa.

Kwasy nukleinowe. Transkrypcja. Rodzaje RNA i ich funkcja (mRNA, tRNA, rRNA i

snRNA, siRNA, miRNA). Budowa genu strukturalnego pro- i eukariotycznego.

Organizacja promotorów w komórkach pro- i eukariotycznych. Rodzaje polimeraz

RNA uczestniczących w procesie transkrypcji (pro- i eukariotycznych). Transkrypcja

genu (inicjacja i czynniki niezbędne w tym procesie, elongacja, mechanizm terminacji

zależnej i niezależnej od białka rho). Regulacja ekspresji genów w komórkach pro- i

eukariotycznych. Antybiotyki hamujące proces transkrypcji (ryfampicyna i

aktynomycyna D). Modyfikacje potranskrypcyjne - dojrzewanie pierwotnych

transkryptów rRNA, tRNA, mRNA. Przekształcanie heterogennych, jądrowych RNA w

mRNA. Modyfikacje 3’ i 5’ końców RNA. Usuwanie intronów i składanie eksonów.

Katalityczna funkcja cząsteczek snRNA. Alternatywny splicing jako droga do

zwiększenia różnorodności białek kodowanych przez pojedynczy gen. Redagowanie

mRNA (na przykładzie apoB-100 i apoB-48).

Kod genetyczny i biosynteza białka. Mutacje i przykłady chorób genetycznych.

Cechy kodu genetycznego i odstępstwa od tych cech. Reguła tolerancji Cricka.

Mutacje i czynniki mutagenne. Rodzaje mutacji i ich skutki: substytucja (tranzycja,

transwersja), inwersja, delecja, insercja - wzrost liczby powtórzeń tripletów

nukleotydowych (ekspansje trinukleotydowe) jako przyczyna chorób genetycznych.

Wrodzone zaburzenia funkcji kanałów jonowych. Wrodzone zespoły niedoborów

odporności. Wrodzone zaburzenia genetyczne prowadzące do rozwoju cukrzycy.

Izoakceptorowe cząsteczki tRNA. Budowa rybosomów pro- i eukariotycznych.

Polisomy. Dwuetapowy proces aktywacji aminokwasów - syntetazy aminoacylo-tRNA.

Przebieg translacji w komórkach pro- i eukariotycznych – inicjacja, elongacja,

terminacja. Enzymy i białka nieenzymatyczne (czynniki translacyjne) uczestniczące w

procesie translacji. Mechanizm powstawania wiązania peptydowego.

Peptydylotransferaza. Zużycie energii w procesie translacji (ATP i GTP). Przykłady

antybiotyków hamujących syntezę białka i molekularny mechanizm ich działania

(streptomycyna, erytromycyna, puromycyna, cykloheksymid, chloramfenikol). Wpływ

toksyny błonicy na syntezę białka w komórkach eukariotycznych. Regulacja

metabolizmu żelaza na poziomie translacji.

Kierowanie białek. Rola sekwencji sygnałowych w kierowaniu białek. Białka

opiekuńcze (chaperony). Synteza glikoprotein i rola dolicholu w tym procesie. Rola

aparatu Golgiego w procesie dojrzewania i sortowania białek. Rola białek SNAP i

SNARE w transporcie białek. Udział mannozo-6-fosforanu w syntezie enzymów

lizosomalnych. Synteza i kierowanie białek mitochondrialnych. Synteza i kierowanie

białek jądrowych i peroksysomalnych. Kierowanie białek związanych z błoną

Plik z chomika:

Inne pliki z tego folderu:

Inne foldery tego chomika: