biochemia.doc

(50 KB) Pobierz
kolokwium1

KOLOKWIUM I

Struktura pierwszorzedowa-liczba i kolejnosc ulozenia reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym. Liniowa sekwencja aminokwasów połączonych ze soba za pomocą wiązania peptydowego.

Struktura drugorzedowa-sposob i stopień skręcenia lub pofałdowania pojedynczego łańcucha polipeptydowego.Helisa a stanowi cylindryczne,spiralne ułożenie aminokwasów utrzymane dzięki wiązaniom wodorowym

Struktura b-wiazanie wodorowe powstaje miedzy przylegającymi częściami polipeptydu,ktore sa ułożone w tym samym kierunku (równoległa struktura b) lub w przeciwnych kierunkach (antyrownolegla struktura b)

Struktura trzeciorzędowa-stopien zwiniecia lancucha polipeptydowego w przestrzeni.Ta biologicznie aktywna,,sztywna konformacja jest utzrymywana dzieki szeregowi wiazan niekowalencyjnych.

Struktura czwartorzedowa-stopien asocjacji podjednostek w wieksze agregaty.W sklad wchodzi więcej nic jeden łańcuch polipeptydowy,dotyczy przestrzennego ułożenia polipeptydow.

Protaminy:rozpuszczalen w wodzie,termostabilne polipeptydy,zawieraja duzo aminokwasow zasadowych.Wystepowanie i funkcja-wystepuja w plemnikach ryb w polaczeniu z kwasami nukleinowymi np u sledzi

Histony:niskoczasteczkowe bialka zasadowe,rozpuszczalne w roztworach soli,umiarkowanie termostabilne.Wystepowanie i funkcja:bialka jadra komorkowego,rola podporowa dla DNA,uczestnicza w regulacji aktywności genow

Glutation-uczestniczy we wszystkich reakcjach oksydoredukcyjnych w komorce

Oksytocyna-skurcze miesni gladkich,bierze udzial w czasie porodu

Keratyna,kolagen,fibryna-bialka fibrylarne

 

KOLOKWIUM II

Sprzężnie energetyczne-wykorzystanie energii powstałej w reakcjach egzoergicznych do przeprowadzenia reakcji endoergicznych

Wiazanie makroergiczne-wiazanie w wyniku hydrolizy ktorego uwalnia si co najmniej -25 kJ/mol energii.

Rola katalityczna enzymu polega na:

Obnizeniu en. Aktywacji reakcji chemicznej,poprzez takie uksztaltowanie substratu,aby byl on gotowy do przemiany chemicznej/zwiekszeniu prawdopodobienstwa zderzen czasteczek reagujacych ze soba poprzezzageszczenie ich na powierzchni katalizatora/ukierunkowaniu przestrzennym czasteczek substrattow zwlaszcza ich grup funkcyjnych.

Miejsce aktywne-jest t obszar czasteczki enzymu w ktorym czasteczka substratu zosatje zwiazana i poddana katalizowanej reakcji

Aminokwas kontaktowy:bierze udzial w wiazaniu substratu z enzymem/bierze bezposredni udzial w katalizie

Energia chemiczna-energia zawarta w zwiazkach chemicznych,tzn w wiazaniach chemicznych, ktore wystepuja w tych zwiazkach. U eurotrofow energia pochodzi z fotosyntezy.U heterotrofow dostraczona jest wraz z pokarmem. Energia uwalnia sie z zwiazan.

Potencjal chemiczny zwiazku-calkowita energia chemiczna zwiazku(c.e. skumulowana w wiazaniach chemicznych)/ilosc energii,ktora moze uwolnic sie w wyniku calkowitego utleniania danego zwiazku do CO2 i H2O.

∆G<0-reakcja w przebiegu ktorej uwalnia sie energia,a produkty maja mniejszy potencjal niz substraty(reakcja egzoergiczna)

∆G>0-reakcja do przebiegu ktorej niezbedne jest dostarczenie energii z zewnatrz. Potencjal produktu jest wiekszy niz substratow (r. endoergiczna)

 

KOLOKWIUM III

Jednostka uniwersalna-jest to taka ilosc enzymu,ktora przeksztalca 1 µmol substratu w ciagu 1 min w temp. 30°C,przy optymalnym pH i nadmiarze substratu

 

KOLOKWIUM V

Karnityna-przenosi zaktywowane kw. Tłuszczowe o długich łańcuchach do matriks mitochondrialnej

 

Biosynteza

Rozkład

Lokalizacja

Cytozol

Matriks mitochondrialne

Zw. Wiążący intermediaty procesu

ACP-białkowy nosnik grup acylowych

Koenzym-A

Forma występowania enzymów

Enzymy połączone w jeden łańcuch polipeptydowy zwany syntazą kw. Tłuszczowych

Enzymy nie występują w formach zasocjowanych

Zw. Redukujący lub utleniający

NADPH-zw. Redukujący

FAD i NAD+ zw. utleniające

1)składniki strukturalne błon komórowych/2)magazyn energii w kom. Tkanki tłuszczowej/3)skl. Ochronne ścian kom. Wielu bakterii,kom roślinnych,szkieletu zew. Owadow/4)pochodne kw. Tłuszczowych pełnia funkcję hormonów lub cząstek sygnałowych

Tłuszcze własciwe-estry kw. Tłuszczowych i glicerolu

Tłuszcze złożone-estry kw. Tłuszczowych z różnymi alkoholami zawierającymi oprócz gr. Alkoholu i kw. Tłuszczowych jeszcze dodatkowe grupy np. P

Utlenianie glukozo-6-fosforanu do rybozo-5-fosforanu (niezbędny do syntezy RNA,DNA,NAD+,FAD,ATP,koenzymu-A)/wytworzenie NADPH(uczestniczy jako siła redukcyjna w wielu szlakach biosyntetycznych,zwłaszcza w syntezie kw. Tłuszczowych)

PREKURSORY:mleczan,aminokwasy,glicerol,wchodzą na szlak glukoneogenezy głownie jako pirogronian,szczawiooctan,fosfodihydroksyaceton

Palmityno-CoA+7FAD+7NAD(+)+7CoA+7H2O->8acetylo-CoA+7FADH2+7NADH+7H+

7NADH x 2,5ATP, 7FADH2 x 1,5ATP, 8acetylo-CoA x 10ATP,2 x ATP zuzywane w pr. Akt, palmitynianu (- 2 x ATP)

 

KOLOKWIUM VI

1)chlorofile a) i b)->główny barwnik fotosyntezy,2)karetonoidy+karoteny+ksantofile,3)fikobiliny(u krasnorostow,sinic,bakterii)

 

KOLOKWIUM VII

Kodon-informacja genetyczna zapisana w mRNA zakodowana jest w postaci trójek nukleotydów.3 kolejne nukleotydy mRNA kodujące jeden aminokwas to kodony.

Antykodon-trójka nukleotydów,która jest komplementarna do kodonu w mRNA(występuje w tRNA)

Nic wiodaca-nic DNA syntetyzowana w sposob ciagly od miejsca inicjacji w kierunku zgodnym do przesuwania sie w. replikacyjnych(5’->3’)

Nic opozniona-nic DNA syntetyzowana w postaci tzw. Fragmentow Okazaki,fragmenty te syntetyzowane sa w kierunku 5’->3’,cala nic wydluzana w kierunku 3’->5’

Starter-krotki fragment DNA o wolnej grupie 3’-OH,do ktorego polimeraza DNA dobudowuje kolejne nukleotydy

Replikacja semikonserwatywna:w czasie replikacji do kozadej nici macierzystej dobudowuje sie komplementarna nic potomna/po podzila kom. Kazda kom. Otrzymuje 1 nic z cz.macierzystej i 1 nowa nic potomna

Kod genetyczny-reguly tlumaczenia sekwencji nukleotydow w DNA na sekwencję aminokwasow w białku za pomocą mRNA.która trójka nukleotydów koduje który aminokwas.Cechy:trojkowy,bezprzecinkowy,uniwersalny,zdeterminowany,zdegenerowany.

Funkcje:snRNA-malejądrowe RNA,ktore bierze udzial w dojrzewaniu mRNA,mRNA-przenosnik informacji genetycznej okreslajacej kolejnosc laczenia sie aminokwasow w biosyntezie bialka.Przenosi informacje z jadra do cytoplazmy na rybosomy,rRNA-funkcje strukturalne.Rdzeń rybosomów na ktorych mRNA ulega translacji do białek. Czasem f. katalityczne-->rybozymy(jak enzymy) tRNA-transportujący,działaja jako czasteczki adaptorowe,przyłączają aminokwasy i dostarczają go na rybosomy(miejsce syntezy białka)

Polirybosom-kompleks wielu rybosomow dokonujacych translacji jednoczasteczkowych czastek mRNA w tym samym czasie. Rybosomy oddalone sa od siebie o ok. 80 nukleotydow i sa na roznych etapach transkrypcji

Faza elongacji w translacji:

1-etap czasteczka aminoacylo-tRNA odpowiednia dla kodonu na mRNA wiąze sie do miejsca A na rybosomie

2 etap-utworzenie wiazania peptydowego pomiedzy dwoma aminokwasami

3 etap-cykl przemieszczen-translokacja

Helikaza-przerywa wiazania wodorowe(2 czast. ATP-1 wiaz.wodorowe)

Topoizomeraza-relaksuje skręcenie podwójnego heliksu-rozkręca heliks DNA

Prymaza-syntetyzuje startery RNA

Ligaza-łączy fragmenty Okazaki(1000-2000 nt)

Widelki replikacyjne-miejsce,w ktorym zachodzi rozdzielenie nici i synteza nowego DNA

 

Oksydoreduktazy-enzymy katalizujące reakcje oksydoredukcyjne, polegające na przenoszeniu elektornów, protonów lub na bezpośrednim włączaniu tlenu do substratu. Transferazy-enzymy katalizujące przeniesienie grup chem. pomiędzy poszczególnymi związkami i to zwykle przy udziale specyficznych koenzymów. Hydrolazy-enzymy katalizujące reakcje hydrolizy, czli rozkładu wiązań z udziałem cząsteczki wody. Liazy-katalizują odwracalne lub nieodwracalne rozerwanie różnych

wiązań bez udziału wody, przy czym z substratu na który działa enzym, odłączane są pewne grupy. Izomerazy-katalizują przekształcenia wewnątrz cząst – może być to przegrupowanie atomów lub grup, skład chemiczny związku nie ulega zmianie. Ligazy (syntetazy)-katalizują powstanie nowych wiązań:C-O, C-S, C-N, C-C.

Koenzymy: NAD, NADP, FAD (dinukleotyd flawino adeninowy), FMN (mononukleotyd flawinowy)

 

 

Oksydoreduktazy-enzymy katalizujące reakcje oksydoredukcyjne, polegające na przenoszeniu elektornów, protonów lub na bezpośrednim włączaniu tlenu do substratu. Transferazy-enzymy katalizujące przeniesienie grup chem. pomiędzy poszczególnymi związkami i to zwykle przy udziale specyficznych koenzymów. Hydrolazy-enzymy katalizujące reakcje hydrolizy, czli rozkładu wiązań z udziałem cząsteczki wody. Liazy-katalizują odwracalne lub nieodwracalne rozerwanie różnych

 

wiązań bez udziału wody, przy czym z substratu na który działa enzym, odłączane są pewne grupy. Izomerazy-katalizują przekształcenia wewnątrz cząst – może być to przegrupowanie atomów lub grup, skład chemiczny związku nie ulega zmianie. Ligazy (syntetazy)-katalizują powstanie nowych wiązań:C-O, C-S, C-N, C-C.

Koenzymy: NAD, NADP, FAD (dinukleotyd flawino adeninowy), FMN (mononukleotyd flawinowy)

 

...
Zgłoś jeśli naruszono regulamin