CZĘŚĆ A
I. Wstęp do biochemii.
Najważniejsze trendy badawcze. Skład chemiczny organizmów żywych (pierwiastki, cząsteczki, makrocząsteczki, woda). Stężenie jonów wodorowych, bufory – uwagi praktyczne, sposoby wyrażania stężeń.
Struktury biologiczne, wiązania chemiczne występujące w strukturach biologicznych. Procesy metaboliczne. Literatura biochemiczna, czytanie artykułów naukowych, podręczniki.
II. Biomolekuły.
1. Aminokwasy – właściwości jonowe, wiązania peptydowe, klasyfikacja, aminokwasy „niestandardowe”. Peptydy. Rola aminokwasów.
2. Białka – struktura i funkcja. Typy struktury i metody poznania struktury białek. Metody oczyszczania i identyfikacji białek. Charakterystyka ogólna białek i ich klasyfikacja. Mioglobina i hemoglobina, transport tlenu. Hemoglobina jako białko allosteryczne. Choroby molekularne.
3. Funkcje białek i różnorodność, przykłady. Mięśnie – agregat białek zaangażowanych w skurcz, aktyna, miozyna – polimeryzacja.
4. Węglowodany i glikoproteidy. Heterogenność molekularna białek. Przykłady.
5. Enzymy. Wstęp do enzymów, rozważania ogólne. Klasyfikacja enzymów. Mechanizmy katalizy. Podstawy kinetyki. Enzymy allosteryczne. Regulacja aktywności enzymów. Inhibicja. Izoenzymy. Mechanizm reakcji enzymatycznej na przykładzie rybonukleazy z trzustki wołu.
6. Koenzymy.
7. Witaminy.
8. Lipidy jako elementy błon biologicznych. Budowa i podział lipidów.
9. Rodzaje, struktura i funkcja kwasów nukleinowych.
10. Biosynteza kwasów nukleinowych, enzymy biorące udział w biosyntezie.
III. Kod genetyczny, biosynteza białka.
IV. Metabolizm.
1. Podstawowe aspekty metabolizmu.
2. ATP jako uniwersalne źródło wolnej energii w układach biologicznych.
3. NADH i FADH2 – główne przenośniki elektronów w procesach utleniania.
4. Koenzym A.
5. glikoliza.
6. Cykl Krebsa.
7. Fosforylacje oksydacyjne.
8. Bilans ATP.
„Biochemia” – Lubert Stryer
cytrynka0610