Aminokwasy:
-Polarne (kwaśne, zasadowe, obojętne)
-Niepolarne
-Białkowe (budują białka)
-Niebiałkowe (nie tworzą białek)
-Endogenne
-Egzogenne
łańcuch boczny
grupa aminowa grupa karboksylowa
kwasowe aromatyczne z siarką Alifatyczne
Glicyna (Gly)
W środowisku kwaśnym grupa karboksylowa aminokwasu pozostaje niezdysocjowana, natomiast w środowisku zasadowym niezdysocjowana jest grupa aminowa. W środowisku obojętnym obie grupy ulegają dysocjacji i tworzy się jon obojnaczy=dwupolarny
Alanina (Ala)
Walina (Val)
Lucyna (Leu)
Izoleuceyna (Ile)
Cysterna (Cys)
Seryna (Ser)
Metionina (Met)
Prolina (Pro)
Fenyloalanina (Phe)
Tyrozyna (Tyr)
Tryptofan (Trp)
Histydyna (His)
Glutamina (Gln)
Kwas glutaminowy (Glu)
Asparagina (Asn)
Kwas aspartynowy (Asp)
Aminokwasy łączą się ze sobą wiązaniem peptydowym. Z grupy karboksylowej odłącza się atom tlenu, z grupy aminowej 2 atomy wodoru. Powstaje cząsteczka wody i wiązanie między atomem węgla a atomem azotu.
Po połączeniu 2 aminokwasów otrzymujemy dipeptyd. Dipeptyd posiada N-koniec (z wolną grupą aminową) oraz C-koniec (z wolną grupą karboksylową). Glicyloalanina to nie to samo co alaninoglicyna!
Białko- jego struktura
I. Struktura pierwszorzędowa, czyli kolejność ułożenia aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym białka
II. Struktura drugorzędowa, czyli jak cały łańcuch jest ułożony w przestrzeni. Alfa-helisa lub beta-harmonijka. Tę strukturę stabilizują mostki siarczkowe (-SH + HS- à -S-S- + 2H), wiązania hydrofobowe, wiązania wodorowe, wiązania jonowe
III. Struktura trzeciorzędowa- dalsze zwinięcie łańcucha polipeptydowego
IV. Struktura czwartorzędowa- u białek składających się z kilku podjednostek białka: wzajemne położenie tych podjednostek względem siebie
Funkcje białka:
1. kataliza enzymatyczna
2. transport i magazynowanie (tlen-hemoglobina, tlen-mioglobina, żelazo-transferyna)
3. ruch uporządkowany
4. mechaniczno-strukturalna
5. ochrona immunologiczna (przeciwciała)
6. wytwarzanie i przenoszenie impulsów nerwowych (acetylocholina- przenoszenie przez synapsy, rodopsyna- w komórkach pręcikowych oka)
7. kontrola wzrostu i różnicowania (białka represorowe- wyciszają określone geny, białkowe czynniki wzrostu, hormony regulujące aktywność różnych narządów, komórek)
Podział peptydów:
Polipeptydy (do 100 aminokwasów w łańcuchu)
Ø Dipeptydy: karnozyna, anseryna- budują mięśnie dorosłych ptaków i ssaków
Ø Tripeptydy: glutation- w formie zredukowanej stanowi 99% drobnocząsteczkowych związków sulfhydrynowych
Ø Wyższe oligopeptydy: angiostesyna II- hormon tkankowy, podwyższa ciśnienie krwi; bradykinina- obniża ciśnienie krwi; oksytocyna- powoduje skurcz mięśni gładkich, zwłaszcza ciężarnej macicy i włókien mięśniowych pęcherzyków mlekowych; wazopresyna- podwyższa ciśneinie krwi, hamuje wydzielanie moczu, pobudza mięśnie gładkie jelita cienkiego
Białka proste (więcej niż 100 aminokwasów w łańcuchu):
Ø Protaminy: w plemnikach ryb; składają się głównie z aminokwasów zasadowych, zwłaszcza argininy
Ø Histony: białka zasadowe, zwierające dużo argininy i histydyny. Budują chromatynę
Ø Albuminy: białka globularne, rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli; występują w ziarnach zboża
Ø Globuliny: w osoczu krwi, limfie, mleku, białkach zapasowych roślin. Składnik cytoplazmy, enzymów
Ø Prolaminy: zapasowe białka roślinne. Rozpuszczalne w roztworach niższych alkoholi alifatycznych. Zawierają dużo praliny i glutaminy, a mało glicyny, tryptofanu i lizany
Ø Gluteiny: składnik glutenu. Skład podobny do prolamin.
Ø Skleroproteiny: białko włókniste, pełniące funkcje podporowe, np. keratyna, kolagen, miozyna. Nierozpuszczalne w wodzie, za to rozpuszczalne w alkoholu. Dużo cysterny i aminokwasów zasadowych
Białka złożone
Ø Metaloproteiny- enzymy uczestniczące w transporcie kationów
• Żelazoproteiny: ferrytyna, hemosyderyna w wątrobie, śledzionie
• Miedzioproteiny: ceruloplazmina w osoczu
• Cynkoproteiny: uczestniczą w rozkładaniu alkoholu
Ø Fosfoproteiny- zawierają kwas fosforowy związany estrowo z grupami alkoholowymi aminokwasów takich jak seryna, treonina. Białka o charakterze kwasowym. W kazeinie mleka, foswitynie, żółtku jajka
Ø Glikoproteiny: zawierają do 4% cukrów; reszty cukrowe z fruktozy, mannowy, galaktozy. Tworzą hormony przysadki mózgowej, są składnikami błon komórkowych, biorą udział w krzepnięciu krwi i reakcjach odpornościowych
Ø Chromoproteiny- zawierają barwne grupy prostetyczne, np. żelazoporfiryny, karotenoidy, nukleotydy lawinowe
• Hemoproteiny -hemoglobiny, miolobina, cytochromy, katalaza
• Flawoproteiny –zawierają fosfoflawinę, biorą udział w procesach redoks
• Melanoproteiny- substancje barwne skóry
Reakcje dla aminokwasów
ã Odróżnianie aminokwasów od innych związków organicznych: reakcja z ninhidryną. Wolne aminokwasy z ninhidryną dadzą fioletowy roztwór (ninhidryna łączy się z grupami –NH2)
ã Odróżnianie wolnych aminokwasów od białek/peptydów: reakcja z NaOH+CuSO4. Białka dadzą fioletowy roztwór, aminokwasy bez efektu
ã Aminokwasy zawierające pierścień aromatyczny (wolne lub w białkach) ze stężonym HNO3 dadzą roztwór w kolorze bursztynowym
ã Aminokwasy z grupą –SH (metionina i cysteina) w reakcji z (CH3COO)2Pb w środowisku zasadowym i po ogrzaniu dadzą czarny osad. Aminokwasy w środowisku zasadowym przekształcają się w kwas pirogronowy i uwalniają jony siarczkowe. Te reagują z Pb. PbS- czarny osad.
ã Białka w temperaturze wyższej niż 42 stopnie ulegają koagulacji cieplnej- tracą swoją strukturę III i IV-rzędową. Białko pieni się, boi się białe (ścina się)
ã Białka w obecności mocnych kwasów i soli metali ciężkich ulega wytrąceniu z roztworu (roztwór nieprzeźroczysty)
ã Usuwanie białka z roztworu: do roztworu białka dodać stężonego roztworu (NH4)2SO4. Białko wytrąca się pod wpływem soli. Całość przesączamy i ponownie dodajemy do przesączu soli. Teraz już nie powinno być żadnego białka. Znów przesączamy. Do przesączu dodajemy kwasu octowego. Jeśli roztwór nie zmętnieje, to znaczy, że nie ma w nim białek (w obecności kwasu białka by się wytrąciły i zmętniały roztwór)
Enzymy
To najczęściej białka złożone. Posiadają centrum reakcji = centrum aktywne; od niego zależy zajście danej reakcji.
S
P
E
Katalizowanie w modelu klucza i zamka: enzym w trakcie i po reakcji pozostaje niezmieniony
Katalizowanie inszym modelem: enzym może zmieniać swój kształt, dopasowując się do substratu
Aktywność enzymu
0 7 14 ph 0 20 37 temp
Enzym, by działać, musi znaleźć się w odpowiednich warunkach (temperatura, pH...). W warunkach nie będących optimum dla danego enzymu, enzym ten będzie działać z mniejszą wydajnością.
Żeby reakcja zaszła, substrat musi uzyskać jakiś poziom energii, niezbędny do zainicjowania reakcji (osiągnąć energię aktywacji). Enzymy sprawiają, że do zajścia reakcji enzym potrzebuje mniej energii (obniżają energię aktywacji). Produkt reakcji ma zawsze niższą energię niż substrat!
Cechy wspólne enzymów aktywacyjnych:
Specyficzność enzymów
Endopeptydazy- hydrolizują wiązania peptydowe zlokalizowane w środku łańcucha białkowego, np. trypsyna. Trypsyna hydrolizuje tylko tam, gdzie lizyna lub arginina jest składową kwasową (daje do wiązania swoją grupę karboksylową)
Strategie regulacyjne:
1) kontrola allosteryczna- enzym katalizujący daną reakcję jest hamowany przez rosnące stężenie produktu reacji (na zasadzie sprzężenia zwrotnego)
2) stymulacja i hamowanie białkami regulatorowymi
3) odwracalna modyfikacja kowalencyjna
4) aktywacja proteolityczna- enzym produkowany jest jako zymogen (forma nieaktywna). Dopiero po dotarciu do miejsca przeznaczenia, gdzie panują określone warunki (np. kwasowe pH) lub znajdują się jakieś czynniki, z którymi zymogen łączy się, może się on przekształcić w formę aktywną enzymu
miejsce wytwarzania:
żołądek
trzustka
zymogen:
pepsynogen
chemotrypsynogen
proelastaza
prokarboksypeptydaza
enzym:
pepsyna
chemotrypsyna
elastaza
karboksypeptydaza
stężenie substratu wpływa na szybkość reakcji enzymatycznej:
Stała Michaelisa (Km)- stężenie substratu, przy którym prędkość reakcji wynosi połowę prędkości maksymalnej
pucziczi