streszczenie wykładu 8.pdf

WYKŁAD 8

Aminokwasy, peptydy i białka

1. Aminokwasy występujące w białkach (struktury)

a) Aminokwasy polarne i niepolarne.

b) Aminokwasy egzogenne, względnie endogenne i endogenne.

2. Właściwości fizykochemiczne aminokwasów

a) Izomeria optyczna.

b) Właściwości grupy karboksylowej aminokwasów.

c) Właściwości grupy aminowej aminokwasów.

d) Właściwości amfoteryczne, punkt izoelektryczny.

3. RóŜne techniki rozdziału aminokwasów

a) Chromatografia podziałowa.

b) Chromatografia jonowymienna.

4. Niektóre waŜne produkty metabolizmu aminokwasów, nie wykorzystane do syntezy

białek

5. Peptydy

a) Tworzenie wiązania peptydowego.

b) Peptydy biologicznie waŜne.

c) Sekwencjonowanie peptydów:

rozszczepienie polipeptydu za pomocą określonych odczynników

oznaczanie N- końcowej reszty peptydu (odczynnik Sangera, degradacja Edmana).

6. Białka

a) Struktury białek:

I - rzędowa struktura

II - rzędowa struktura (α β γ ) i wiązania stabilizujące te struktury; struktury

naddrugorzędowe

III - rzędowa struktura, wiązania stabilizujące tę strukturę

IV - rzędowa struktura

krzywa asocjacji i dysocjacji tlenu

b) Klasyfikacja białek:

białka globularne i białka fibrylarne

białka kwaśne, obojętne i zasadowe.

c) Fałdowanie łańcucha polipeptydów i białek:

dwusiarczkowa izomeraza białek

izomeraza cis-trans – prolilowa

molekularne chaperony.

d) Choroby prionowe jako wynik zmienionej struktury II- i III-rzędowej białka.

e) Koagulacja białek.

f) Czynniki denaturujące białka.