Wyklad 9.doc

(44 KB) Pobierz

Wykład 9

Regulacja cyklu komórkowego

- Histony

- Polimeraza DNA

- Metyltransferaza DNA

Układ kontroli cyklu komórkowego

- punkt kontrolny G2- wejście w fazę M ( włączenie mitozy, co wiąże się ze składaniem wrzeciona)

- punkt kontrolny M- wyjście z fazy M ( wejście w cytokinezę- zakończenie podziału)

- punkt kontrolny G1 wejście w fazę S ( włączenie replikacji DNA)

 

Bruzdkowanie embrionów zwierzęcychà proces drastycznie skrócony, drastycznie skrócone fazy G1 i G2

- Cykliczne aktywowanie/ hamowanie kluczowych białek/ kompleksów białkowych poprzez ich fosforylację/ defosforylacja. Rozpoczynających ich regulację poprzez replikację DNA, Mitozę, Cytokinezę.

- Fosforylacja/ defosforylacja- przeniesienie grupy fosforanowej z ATP na odpowiednią resztę aminokwasową docelowego białka.

- swoiste kinazy białkowe

- Kolejne etapy cyklu komórkowego reguluje kompleks cyklina- cyklino zależne kinazy białkowe

- Kinazy białkowe cyklu komórkowego, obecne są w komórkach ploriferujących przez cały okres trwania cyklu komórkowego- aktywowane w odpowiedniej fazie cyklu komórkowego.

- Cyklina: oscyluje zmiany poziomu podczas cyklu, brak aktywności enzymatycznej, aktywacja enzymatyczna kinaz

- Różne kompleksy cyklina- Cdk włączają różne etapy cyklu komórkowego

- Główne cykliny kręgowców: G1/S przejście z G1 do S ( punkt kontrolny G1)

G1 cyklina D ( D1- D3 u ssaków) à G1- Cdk ( Cdk4, Cdk6)

G1/S cyklina Eà G1/S Cdk (Cdk2)

S cyklina Aà S-Cdk (Cdk2)

G2/M przejście z G2 do M

M cyklina Bà M-Cdk ( Cdk1, Cdk2)

Poziom cyklin i Cdk w cyklu komórkowym Akumulacja i degradacja cyklin reguluje kinazy białkowe Cdk; Interfazaà synteza cykliny Bà aktywny kompleks cyklina B- Cdk1à profazaà Metafaza- najwyższe stężenie cykliny Bà Anafaza- nieaktywna cyklina Bà Telofaza; degradacja cykliny B w proteosomach, oznaczenie przez ubikwityna

 

Dwa podstawowe typy kompleksów cyklina- Cdk, aktywny kompleks S- Cdk, aktywny kompleks M-Cdk.

- Aktywacja kinazy fazy M ( M-Cdk) tworzenie kompleksu MPF przejście z fazy G2 do M

 

Cyklina fazy M M- Cdkà Nieaktywny MPFà kompleks cyklina- Cdkà Kinaza aktywująca Cdk, Kinaza hamująca Cdk à Nieaktywny kompleks ( 3 reszty fosforanowe)à fosfataza aktywującaà aktywny MPF ( jedna reszta fosforanowa)

System dodatniego sprzężenia zwrotnego.

Zaktywowany M- Cdk fosforyluje, aktywuje kolejne cząsteczki fosfatazy, które aktywują kolejne M- Cdk- hamuje kinazę hamującą.

 

Aktywacja kinazy fazy M tworzenie kompleksu MPF u kręgowców

MPF cyklina B + Kinaza – białko p34

Metafaza ( największe stężenie cykliny B) aktywny kompleks, defosforylacja białek kinetochorowych, kontrola połączeń kinetochorowych z wrzecionem kariokinetycznym

Telofaza- rozpad MPF ( degradacja cykliny w proteosomach)

Przejście do interfazy- defosforylacja Thr161- fosfataza PP, fosforylacja Thr14, Tyr15 kinaza Wee1

Substraty dla MPF laminy jądrowe- rozpad otoczki jądrowej, nukleoliny- rozpad jąderka, składanie mikrotubul ( białka MAP), demontaż cytoszkieletu interfazowego, montaż wrzeciona podziałowego, białka chromatyny, kondensacja chromatyny, czynniki transkrypcyjne- zahamowanie transkrypcji.

Kontrola fazy S

G1- kompleks ORC- związany z ori

- białko Cdc6 wzrost stężenia w G1

- wiązanie innych białek i tworzenie kompleksy prereplikacyjnego

S aktywacja S-Cdk, uruchomienie fazy S, fosforylacja Cdc6

- rozpad Cdc6

- przyłączenie polimerazy DNA

 

Zatrzymanie cyklu komórkowego w fazie G1- aktywacja inhibitorów Cdk

- uszkodzenie DNA

- nieaktywne białko p53- czynnik transkrypcyjny

- aktywacja kinaz białkowych fosforyzujących p53

- aktywne p53

- wzrost ekspresji genu p21

- nieaktywny kompleks S-Cdk

Pobudzenie ploriferencji przez miogeny

- miogen

- receptor związany z miogenem

- aktywne białko Rb ( nieaktywne białko regulujące, gen docelowy, regulacja ploriferencji, obecność białka Rb proliferencja kontrolowana)

- fosforylacja Rn ( inaktywacja Rb, aktywne białko regulujące, białka odpowiedzialne za proliferencję, brak regulacji ploriferencji). Defosforylacja- białko RB jest aktywne- podziały nie zachodzą, podziały są kontrolowane. Fosforylacja- białko Rb nie jest aktywne- podziały zachodzą, nie są kontrolowane.

Zatrzymanie cyklu komórkowego w fazie Go- częściowy demontaż cyklin i Cdk

Komórki labilne: nabłonkowe, szpiku kostnego

Komórki w permanentnej fazie Go- neurony, mięśnia sercowego

Komórki stabilne: hepatocyty

Neurony niektórych części mózgu mogą się dzielić

Apoptoza i nerkoza

Apoptoza: formowanie pęcherzyków, dezintegracja jądra komórkowego, pękanie DNA, organelle zlokalizowane w pęcherzykach, formowanie ciałek apoptotycznych, organelle funkcjonalne

Nerkoza: formowanie pęcherzyków, zmiana struktury jądra, powiększenie pęcherzyków, brak organelli w pęcherzykach, pęknięcie błony komórkowej, uwolnienie zawartości komórki, organelle niefunkcjonalne.

Apoptoza- aktywacja kaspaz

Czynnik apoptotyczny nieaktywna prokaspazy Yà aktywna kaspaza Xà aktywna kaspaza Yà prokaspazyà Kaspazyà proteoliza białek, aktywacja prokaspazy

à kaskada kaspazà prokaspazyà Kaspazyà proteoliza białek, aktywacja prokaspazy

 

Apoptoza- dwa szlaki sygnalizacyjne,

Szlak zewnętrzny, receptory śmiercià prokaspazy- kaspaza à kaskada kaspazà Apoptoza

Szlak wewnętrzny mitochondria, uszkodzony DNA, wpływ cytochromu cà wiązanie cytochromu c z białkiem adapterowymà aktywacja prokaspazyà Kaspazy à kaskada kaspazà Apoptoza

Macierz zewnątrzkomórkowa

Zwierzęta- macierz zewnątrzkomórkowa (ECM) à Kalogeny i elastynaà proteoglikanyà Fibronektyna i lamininy

 

Rośliny- ściana komórkowa ( PECM)à celulozaà hemicelulozy, ekstensyny à pektyny

 

Białka powierzchni komórkowej- łącznik powierzchni zewnętrznej i wewnętrznej

- Integryny- adhezyjne, transbłonowe receptory błonowe

- Kadhedryny- adhezyjne, białka transbłonowe

- BKM- białka komunikacji międzykomórkowej ( w tym także połączenia komunikacyjne)

 

Macierz zewnątrzkomórkowa

à białka kolagenowe ( kolageny włókienkowe, niewłókienkowe)

à białka niekolagenowa ( elastyna, fibronektyna, laminina), fibronektyna, laminina- białka łącznikowe adhezyjne

à żel polisacharydowy

 

Połączenia ECM z błoną komórkową

- białka strukturalne ECM- kolagen, elastyna, kwas hialuronowy, proteoglikany

- białka adhezyjne ECM- laminina, fibronektyna

- białka powierzchni komórkowej- integryny ( tworzą kompleksy przylegania), kadhedryna

 

Białka strukturalne ECM- kolageny

- białka włókniste- 3 skręcone łańcuchy

- wykryte u wszystkich zwierząt wielokomórkowych- kości, ścięgna, skóra

- komórki tkanki łącznej- fibroblasty

- komórki kości- osteoblasty

 

Białka strukturalne ECM- elastyna

- zapewnia tkance elastyczność

- brak w kościach, główny składnik włókien sprężystych

- relaksacja/ naprężenie

- wydzielane jako prekursory – tropoelastyna

- dojrzewanie, tworzenie wiązań krzyżowych po wydzieleniu przez komórkę

 

Synteza kolagenu i montowanie włókna kolagenowego

- synteza prekursora kolagenu- tworzy się w komórce, w Retikulum później sekrecja, montowany jest w rejonie zewnątrzkomórkowym, montaż ten jest złożony z wielu elementów, synteza: Retikulum szorstkie, zewnątrzkomórkowy- montaż docelowy

 

Białka adhezyjne : fibronektyna

- rodzina glikoprotein łącznikowych ( rozpuszczalne we krwi- osocze, nie rozpuszczalne w ECM- tkanka łączna, częściowo rozpuszczalne na powierzchni komórki)

- fibronektyna- glikoproteina zawierająca wiele domen wiążących heparynę, kolagen, integryny

- interakcje z cytoszkieletem- kształt komórki

- integracje z ECM- ruch komórki

 

Białka adhezyjne: laminina

- wielodomenowe glikoproteiny

- występowanie ( głownie składnik błony podstawnej)

Nabłonek, tkanka łączna

Otacza komórki mięśniowe, tłuszcze, Schwanna

Wiele domen wiążących heparyne, kolagen, integryny

Obecna domena wiążąca integryny

Zgłoś jeśli naruszono regulamin